CUESTIONARIO DE BIOQUIMICA : 6 M EQUIPO 3

CUESTIONARIO DE BIOQUIMICA : 6 M EQUIPO 3

1. ¿CUÁL ES LA ORGANIZACIÓN Y ESTRUCTURA CELULAR?
la teoría celular .todos los seres vivos están formados por células. la célula es la unidad fisiológica más pequeña. la célula es la unidad genética de todos los seres vivos, cualquier célula viene de otra célula
procariota: tiene un núcleo indefinido, adn sin proteínas, sin orgánulos membranosos
eucariota: núcleo definido, adn ligado a proteínas, con orgánulos membranosos
la célula eucariota animal
membrana plasmatica:es el limite externo de una celula f:cntrola el intercambio de sustancias entre el medio externo y interior de la celula.
citoplasmas:organulos rodeados de membranas
citoesqueleto: conjunto de filamentos de proteinas que se distribuyen , en forma de red. f:es responsable de los movimientos de una celula
centriolos:estrucuturas cilindricas huecas y perpendiculares una de otra. f:se encarga de organizar los filamentos del citoesqueleto
conjunto de tubos y sacos aplanadas , comunicados ente si. f:fabricación de proteinas, sintetizar los lipidos de la membrana
aparato de golgi:conjunto de pilas de sacos membranosos que se encuentran rodeados de vesícula. f:almacenar macromoleculas sintetizadas en el reticulo
lisosomas:vesículas membranosas que contienen enzimas digestivas. f:son responsables de la digestión de la celula y transforman las macromoleculas en moléculas sencillas
mitocondrias:forma de ovalo.esta rodeada por ona doble membrana. f:combustión de moléculas organicas y obstencion de energia.respiracion de la celula
núcleo:es un organulo muy voluminoso, en el se encuentra el adn de la celula
la celula vegetal
pared celular:pared rigida formada por celulosa. f:protege las celulas y mantiene su forma
vacuolas:son vesículas muy grandes rodeada de membrana y que tienen gran volumen. f:almacenamiento y ayuda a mantener la forma celular
cloroplastos:organulos rodeados de una doble membrana y tiene forma ovalada. f:realiza la fotosintesi. fabrica proteinas utilizando moléculas de adn y ribosomas
el metabolismo
catabolísmo. son reacciones de ruptura de mo1éculas, en las que se desprende energía y se obtie-nen productos más simples.
anabolismo o biosíntesis. son reacciones de construcción de moléculas grandes y ricas en ener-gía, a partir de moléculas más simples producidas en el catabo¬lismo.
el atp actúa como transportador de energía química en todas las células, y los seres vivos usan la energía almace¬nada en el atp para realizar todas sus actividades.
la nutricion celular
nutrición autótrofa:la presentan aquellas celulas que son capaces de fabricar la materia organica a partir de materia inorganica
b) nutrición heterótrofa:las presentan las celulas que necesitan incorporar materia organica ya elaborada por otros organismos
el intercambio de sustancias se realiza a través de la membrana
la difusión:se separan por una membrana permeable, el agua y los solutos se desplazan hasta alcanzar una concentración intermedia, atraviesan desde el lado de mayor concentración a la de menor
ósmosis: se separan por una membrana semipermeable que solo deja pasar agua, esta pasara de loa mas diluida(hipotonica) hasta que ambas se igualen (isotonicas)
transporte activo:es cuando las sustancias no pasan a traves de las membranas sino a traves de las proteinas que se encuentran en la membrana
transporte de moléculas de gran tamaño
endocitosis. la membrana engloba la partícula en una vesícula o vacuola a su alrededor, que pasa al interioldeia célula. en la vacuola se vierten las enzimas de los lisosomas, tiene lugar la digestión y los nutrientes obtenidos pasan al citoplasma. puede ser fagocitosis (ingestión de partículas sólidas) o pinocitosis (líquidos).
exocitosis. las sústáncias son englobadas en vesículas y se vierten fuera de la célula. así se expulsan las sustancias no digeridas (egestión o defeca¬ción) y los productos de secreción de la célula.
la fotosíntesis es un proceso anabolico utilizado por muchos organismos autotrofos para fabricar sus componentes organicos. la energia necesaria procede de la luz solar y es captada por la clorofila.
la digestión celular: para poder coger energia los polimeros deben ser hidrolizados y convertirlos en monomeros.este proceso lo hace los lisosomas y es un proceso que no genera energía
1. ¿Cómo está constituida la organización de la materia viva?
Los niveles de organización de materia viva nos muestran que está organizada en siete grados o niveles crecientes de complejidad.

• Nivel subatómico: lo integran las partículas más pequeñas de la materia, como son los protones, los neutrones y los electrones.
• Nivel atómico: lo componen los átomos, que son la parte más pequeña de un elemento químico que puede intervenir en una reacción.
• Nivel molecular: está formado por las moléculas, que se definen como unidades materiales formadas por la unión, mediante enlaces químicos, de dos o más átomos
• Nivel celular: comprende las células, que son unidades de materia viva constituidas por una membrana y un citoplasma
• Nivel pluricelular: abarca a aquellos seres vivos que están constituidos por más de una célula.
• Nivel de población: abarca a las poblaciones, que son el conjunto de individuos de la misma especie que viven en una misma zona y en un momento determinado.
• Nivel de ecosistema: se estudia tanto el conjunto de poblaciones de diferentes seres que viven interrelacionados.

Los cuatro últimos niveles supones los niveles de clasificación de la materia viva, es decir que están constituidos por materia viva; por eso, desde este punto de vista, se puede definir la vida como una de las formas de presentarse la materia.
2. ¿Qué elementos y compuestos forman la materia viva?


La materia viva es la materia que forma parte de los seres vivos.
La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. Estas características y propiedades encuentran su origen en los átomos que conforman la materia viva, asi como en el porcentaje en que entran a formar parte de ella.

LOS BIOELEMENTOS

Son los elementos químicos naturales que entran a formar parte de la materia viva.
De los 92 átomos naturales, nada más que 27 son bioelementos. Estos átomos se separan en grupos, atendiendo a la proporción en la que se presentan en los seres vivos. Bioelementos


Bioelementos % en la materia viva Átomos
Primarios 96% C, H, O, N, P, S
Secundarios 3,9% Ca, Na, K, Cl, I, Mg, Fe
Oligoelementos 0,1% Cu, Zn, Mn, Co, Mo, Ni, Si.
Bioelementos primarios
Son los elementos más abundantes en los seres vivos. La mayor parte de las moléculas que componen los seres vivos tienen una base de carbono. Este elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea el idóneo para formar estas moléculas.
Bioelementos secundarios
Son elementos que se encuentran en menor proporción en los seres vivos. Se presentan en forma iónica( con carga positiva o negativa).
Oligoelementos
Los oligoelementos también se denominan elementos traza, puesto que aparecen en muy baja proporción el la materia viva (trazas). Alguno de estos elementos no se manifiesta en ciertos seres.

LAS BIOMOLÉCULAS

Los bioelementos se combinan entre sí para formar las moléculas que componen la materia viva. Estas moléculas reciben el nombre de Biomoléculas o Principios Inmediatos.
Las biomoléculas, para poder ser estudiadas, deben ser extraídas de los seres vivos mediante procedimientos físicos, nunca químicos, ya que si así fuera, su estructura molecular se alteraría. Los procedimientos físicos son la filtración, la cristalización, la centrifugación, la cromatografíaLas biomoléculas se clasifican atendiendo a su composición en:
Las biomoléculas inorgánicas son las que no están formadas por cadenas de carbono, como son el agua, las sales minerales o los gases.
Las biomoléculas orgánicas están formadas por cadenas de carbono y se denominan Glúcidos, Lípidos, Prótidos y Ácidos nucleicos.

3. ¿Cuál es la importancia biológica del agua?

Componente celular: El cuerpo de un ser vivo tiene gua en su estructura. Cada célula puede tener de un 30% de agua (célula ósea) a un 95% de agua (tomate).
Solvente universal: el agua disuelve más del 50% de las sustancias conocidas presentes en cualquier medio como el suelo o el cuerpo. Esto permite, por ej., que lo vegetales puedan integrar a su sistema minerales disueltos en el agua y a los animales les facilita la circulación por la sangre de desechos y nutrientes.
Moderadora del clima: al evaporarse el agua se transforma en humedad. El grado de humedad esta condicionado por factores como el viento y la temperatura pero a su vez puede interactuar sobre ellos, ej. los cambios de temperatura son menos bruscos con humedad. En los desiertos donde el agua es muy poca y por ende casi no hay humedad la amplitud térmica es de 40C.
Condiciona el comportamiento: Los animales y vegetales o partes de ellos frente a un estimulo del agua la buscan o la rechazan (tropismos (veg.) y taximos (anim.) Ej: la raíz tiene hidrotropismo positivo y el tallo negativo.
Medio de transporte: arrastra insectos, animales grandes, plantas, polen, semillas, etc. Un ej. es la selva en galería que se forma en las orillas del rio Paraná, a la altura del Delta, porque vienen todas las semillas, polen, etc. de misiones y son arrastrados por el rio Paraná.
Corrientes marina: existen muchas corrientes en los océanos y mares, estas transportan agua a diferentes temperaturas. Esto causa que el agua modifique la temperatura de las costas y facilita las rutas migratoria de los peces. Ej: las aguas del Mediterráneo deberían ser más frías por su posición geográfica, sin embargo por la corriente del Golfo proveniente de México, son más cálidas.

4. Enlista las propiedades del agua
Propiedades Físicas Del Agua
1) Estado físico: sólida, liquida y gaseosa
2) Color: incolora
3) Sabor: insípida
4) Olor: inodoro
5) Densidad: 1 g./c.c. a 4°C
6) Punto de congelación: 0°C
7) Punto de ebullición: 100°C
8) Presión critica: 217,5 atm.
9) Temperatura critica: 374°C
1)Reacciona con los óxidos ácidos
2)Reacciona con los óxidos básicos
3)Reacciona con los metales
4)Reacciona con los no metales
5)Se une en las sales formando hidratos


5. Explica el carácter bipolar y enlaces intermoleculares del agua

CARACTER BIPOLAR El agua es una molécula polar porque presenta polaridad eléctrica, con un exceso de carga negativa junto al oxígeno compensada por otra positiva repartida entre los dos átomos de hidrógeno; los dos enlaces entre hidrógeno y oxígeno no ocupan una posición simétrica, sino que forman un ángulo de 104º 45′. El agua tiene propiedades inusualmente críticas para la vida: es un buen disolvente y tiene alta tensión superficial.
ENLACES INTERMOLECULARES Al estar el agua en estado sólido, todas las moléculas se encuentran unidas mediante un enlace de hidrógeno, que es un enlace intermolecular y forma una estructura parecida a un panal de abejas, lo que explica que el agua sea menos densa en estado sólido que en el estado líquido. La energía cinética de las moléculas es muy baja, es decir que las moléculas están casi inmóviles. Una de las peculiaridades del agua es que al congelarse tiende a expandirse y disminuir su densidad.

6. ¿qué funciones tiene el agua en los organismos?
Su abundancia en un ser vivo (o en una parte de él) está en estrecha relación con la actividad metabólica que éste realice, y también con la composición del medio en que se desenvuelva. (En general, a mayor cantidad de agua, menor actividad metabólica). El agua constituye la sustancia mayoritaria en los seres vivos (65% a 95% de su peso) y la vida es posible gracias a las poco frecuentes y singulares propiedades físico-químicas que presenta (particularmente su estructura molecular y su carácter polar), responsables, a su vez, de sus funciones biológicas.
Veamos tales propiedades y las funciones asociadas:
1)La gran fuerza de cohesión entre sus moléculas es la responsable de que sea un líquido prácticamente incomprensible, capaz de dar volumen y turgencia a muchos seres vivos uni o pluricelulares (piénsese en el esqueleto hidrostático en las plantas). Esta fuerza permite las deformaciones de algunas estructuras (por ejemplo, el citoplasma), sirviendo como lubricante en zonas de contacto (articulaciones) para evitar rozamientos (función amortiguadora mecánica). 2)Su elevado calor específico hace que el agua puede absorber una gran cantidad de calor (es una forma de energía), mientras que su temperatura sólo asciende ligeramente, ya que parte de esa energía habrá sido utilizada en romper los enlaces de H entre susmoléculas. Esta propiedad hace que el agua funcione como un buen amortiguador térmico que mantiene la temperatura interna de los seres vivos a pesar de las variaciones externas.
3)Su alto calor de vaporización hace que el agua absorba mucho calor al pasar del estado líquido al gaseoso, ya que, para que una molécula se separe de las adyacentes, han de romperse los puentes de H y, para ello, se necesita una gran cantidad de energía (alrededor de 1500 calorías para evaporar un gramo de agua). Así, cuando el agua se evapora en la superficie de una planta o de un animal, absorbe gran parte del calor del entorno. Esta propiedad es utilizada como mecanismo de regulación térmica.
4)El agua posee también una elevada constante dieléctrica. Esta propiedad del agua hace que las sales y otros compuestos iónicos se disocien en sus cationes y aniones, los cuales son atraídos con fuerza por los dipolos de agua y se impide su unión. Asimismo, debido a su polaridad, el agua disuelve con facilidad otros compuestos no iónicos, pero que poseen grupos funcionales polares (alcoholes, aldehídos, cetonas, etc.) al establecer enlaces de H entre ellos. Todo ello convierte al agua en la sustancia disolvente más importante. A su vez, esta capacidad es responsable de dos funciones del agua en los seres vivos:
a)es vehículo de transporte para la circulación de sustancias en el interior de los organismos y en su intercambio con el exterior.
b)es el medio donde transcurren las reacciones bioquímicas, ya que la mayor parte de las biomoléculas se encuentra disuelta en ella y necesita un medio acuoso para interaccionar.
5)Su gran fuerza de adhesión (alta tensión superficial) se debe a la tendencia a formar enlaces de H entre las moléculas de agua (cohesión) y de éstas con otras moléculas polares (adhesión). Ello hace responsable al agua de todos los fenómenos relacionados con la capilaridad (por ejemplo, el ascenso de savia bruta por el xilema de las plantas) y con el desplazamiento de los organismos sobre ella.






7. ¿que son los aminoácidos?

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Los aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada uno. Estos grupos R son muy variados químicamente, y son los que otorgan a cada aminoacido sus características químicas propias.
La unión de varios aminoácidos es lo que permite formar una proteína. Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión químicaentre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.
8. Explica la estructura y nombre de los aminoácidos y aminas de interés.
estructura general de un aminoácido
la estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central unido a: un grupo carboxilo (rojo), un grupo amino (verde), un hidrogeno (negro) y la cadena lateral (azul).
donde “r” representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. técnicamente hablando, se les denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (nh2) se encuentra a un atomo de distancia del grupo ácido (cooh). como estos dos grupos poseen h en sus estructuras químicas,
son grupos susceptibles a los cambios de ph, por eso, en el ph de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
los aminoácidos a ph bajo se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a ph alto se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). sin embargo, existe un ph especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, vale decir, en un estado neutro. en éste estado se dice que el aminoácdio se encuentra en su forma de zwitterion. los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (ser), treonina (thr), cisteína (cys), asparagina (asn), tirosina (tyr) y glutamina (gln). neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (gly), alanina (ala), valina (val), leucina (leu), isoleucina (ile), metionina (met), prolina (pro), fenilalanina (phe) y triptófano (trp). con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (asp) y ácido glutámico (glu). con carga positiva, o básicos: lisina (lys), arginina (arg) e histidina (his). aromáticos: fenilalanina (phe), tirosina (tyr) y triptofano (trp)
según su obtención [editar]a los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. estos son:
valina (val) leucina (leu) isoleucina (ile) fenilalanina (phe) metionina (met) treonina (thr) lisina (lys) triptófano (trp) histidina (his) arginina (arg) a los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como no esenciales y son:
alanina (ala) prolina (pro) glicina (gly) serina (ser) cisteina (cys) asparagina (asn) glutamina (gln) tirosina (tyr) ácido aspártico (asp) ácido glutámico (glu) los datos actuales, en cuanto a numero de aminoacidos (aa) y de enzimas de arnt sintetasas, contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22aa distintos que intervienen en la composicion de las cadenas polipeptidicas y que las enzimas arnt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. el aa numero 21 es la selenocistina que aparece en eucariotas y procariotas y el numero 22 la pirrolisina, que aparece solo en procariotas.
aminoácidos no proteicos
hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.
los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
sin embargo, hay algunas pocas excepciones. en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.[
aminas de interes
compuestos químicos orgánicos derivados del amoniaco (v.) por sustitución de sus átomos de hidrógeno por radicales alquilo o arilo. según que el número de átomos de hidrógeno sustituidos sea uno, dos o tres, resultan las a. primarias, secundarias o terciarias, respectivamente. son a. aromáticas aquellas en que al menos uno de los radicales unidos al nitrógeno es aromático. las restantes son a. alifáticas (v. compuestos químicos ii; hidrocarburos i).
nomenclatura. las a. sencillas se nombran añadiendo el sufijo -amina a los nombres de los radicales unidos al nitrógeno. si se repite un mismo grupo, se emplea el prefijo adecuado (di-, tri-). en estructuras más complejas se nombra el grupo amino como sustituyente. la a. aromática más sencilla, el aminobenceno o fenilamina, c6145-nh2, se llama corrientemente anilina (v. fig. 1). sus homólogos con grupos metilo unidos al anillo aromático se llaman toluidinas (orto-, meta- y para-). sin embargo, si el grupo metilo está unido al nitrógeno, el compuesto se llama n-metilanilina.
9. Resume las propiedades generales de los aminoácidos
Propiedades
Ácido-básicas. Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón. Ópticas. Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas excepciones, los aminoácidos en la naturaleza se encuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda). Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher) Químicas. Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación). Las que afectan al grupo amino (desaminación). Las que afectan al grupo R.
10. ¿Qué son las proteínas y cual es su composición y que importancia tienen?
las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. en todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. en la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
composición
las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos unidas por enlances peptídicos, los aminoácidos son las unidades monoméricas de todas las proteínas, constan de un c central llamado carbono alfa unido a un grupo amino o nitrogenado( nh2) y a un grupo carboxílico o ácido( co.oh) en el otro extremo,y a r llamado resto, residuo o cadena lateral. los componentes principales de todos los aminoácidos son c, h, o, n, y en otros, s, p. las proteínas están formadas por largas cadenas de aminoacidos unidos por enlace peptídico. a su vez, los aminoácidos tienen una estructura muy diversa pero en general se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, azufre y nitrógeno. por lo tanto, esta seria la composición elemental de una proteína.
Importancia
las proteínas tienen función plástica, esto quiere decir que forman estructuras. el pelo, las uñas, la piel, los órganos, etc; todos están compuestos por proteínas. podemos citar otras importantes como: enzimas (responsables de las reacciones químicas del cuerpo), hormonas (como la insulina), inmunoglobulinas o comunmente conocidas como anticuerpos, actina y miosina (ambas forman parte del tejido muscular), etc. se dice que los aminoácidos son pequeños “ladrillos” que forman una estructura.



11. Explica la estructura de las proteínas: primarias secundarias, terciarias y cuaternarias
Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
La estructura primaria de las proteínas
viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atracción causan que la molécula se pliegue) y estructura terciaria (si la molécula se vuelve más compacta). La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Las cadenas laterales de aminoácidos emergen a partir de una cadena principal. Por convención, el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La estructura secundaria
de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los estables.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue (Información detallada pinchando en el título) Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida. Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
Estructura terciaria de las proteínas
Representación de la estructura tridimensional de la mioglobina. La revelación de su estructura a través de la técnica de la cristalografía de rayos X les valió a Max Perutz y John Cowdery Kendrew en 1958 el Premio Nobel de Química en 1962.La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).


Estructura cuaternaria de las proteínas
Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además existe un comportamiento de cooperativismo según el método concertado de Jacques Monod. Es el nivel más complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas como las enzimas y los anticuerpos. Es la estructura que van a presentar algunas proteinas constituidas por más de 1 cadena polipeptidica y que va a ser la forma en que se asocian esas cadenas con estructura terciaria para formar una proteina. Es por tanto la forma como se asocian las cadenas polipeptidicas oligomericas o polimericas (con más de una cadena)
12. Mediante un cuadro sinóptico clasifica las proteínas



Según su función fibrosas
Globulares


Clasificación de proteínas



Según su composición química






13. ¿cómo actúan las proteínas en el metabolismo?
Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.
No obstante, además de esta función, también se caracterizan por:
• Funciones reguladoras, Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
• Las proteínas son defensivas, en la formación de anticuerpos y factores de regulación que actúan contra infecciones o agentes extraños.
• De transporte, proteínas transportadoras de oxígeno en sangre como la hemoglobina.
• En caso de necesidad también cumplen una función energética aportando 4 kcal. por gramo de energía al organismo.
• Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
• Las proteínas actúan como catalizadores biológicos: son enzimas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.
• La contracción muscular se realiza a través de la miosina y actina, proteínas contráctiles que permiten el movimiento celular.
Función de resistencia. Formación de la estructura del organismo y de tejidos de sostén y relleno como el conjuntivo, colágeno, elastina y reticulina.